ПРИРОДА АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ТИАМИНКИНАЗЫ ГОЛОВНОГО МОЗГА СВИНЬИ
Аннотация
Цель работы – выяснение природы аминокислотных остатков активного центра тиаминкиназы (КФ 2.7.6.2) головного мозга свиньи методами химической модификации. Показано, что окислительное галогенирование индольного ядра остатка триптофана N-бромсукцинимидом возможно лишь при избыточных по отношению к тиаминкиназе концентрациях, что указывает на малую вероятность непосредственного участия этой α-аминокислоты в связывании субстрата ферментом. На основании высокой скорости фотоинактивации глобулы, сенсибилизированной бенгальским розовым и метиленовой синью, S-образной зависимости потери активности от рН при облучении в присутствии фотосенсибилизаторов, характерного изменения спектра поглощения модифицированного белка высказывается предположение о важной роли имидазольного остатка гистидина как одной из функциональных групп тиаминкиназы.
Литература
Арцукевич, И. М. Очистка и некоторые свойства иаминпирофосфокиназы из печени крысы / И. М. Арцукевич, А. И. Воскобоев, Ю. М. Островский // Вопр. мед. химии. – 1977. – Т. 23, № 2. – С. 203-210.
Воскобоев, А. И. Биосинтез, деградация и транспорт фосфорных эфиров тиамина // А. И. Воскобоев, И. П. Черникевич. – Минск.: Наука и техника, 1987. – 200 с.
Дарбре, А. Практическая химия белка / А. Дарбре. – М. : ГЭОТАР-Медиа, 2009. – 621 с.
Елякова, Л. А. О возможной роли триптофана в ферментативной активности β-1,3-глюканазы из Spisula sachalinensis / Л. А. Елякова, В. В. Сова, Т. Г. Светашева // Биоорганическая химия. – 1995. – Т. 2, № 1. – С. 90-97.
Кочетов, Г. А. Природа и функция аминокислотных остатков транскетолазы, существенных для проявления её активности / Г.А. Кочетов, К.П. Кобылянская // Биохимия. – 1970. – Т. 35, № 1. – С. 3-11.
Черникевич, И. П. Сравнительный кинетический анализ тиаминкиназ из пивных дрожжей и головного мозга свиньи / И.П. Черникевич // Журнал ГрГМУ. – 2011. – № 3. – С. 25-28.
Черникевич, И. П. Ферментные системы биотрансформации активных форм витамина В1 (структура, свойства, регуляция): автореф. дис. … докт. хим. наук: 03.00.04 / И. П. Черникевич; Минск. ин-т биоорганической химии. – Минск, 1996. – 32 с.
Шульц, Г. Принципы структурной организации белков / Г. Шульц, Р. Ширмер. – М.: Мир, 1992. – 354 с.
Hamada, M. Purifiation and properties of thiamine pyrophosphokinase from pig heart / M. Hamada // Seikigaku. – 1970. – Vol. 41. – P. 310-324.
Mitsuda, H. Purifiation and properties of thiamine pyrophosphokinase from parsley leaf / H. Mitsuda, Y. Takii, K. Iwami // J. Nutr. Sci. Vitaminol. – 1975. – Vol.2 1, N 2. – P. 103-115.
Mitsuda, H. Mechanism and regulation of thiamine pyrophosphokinase from parsley leaf / H.Mitsuda, Y. Takii, K. Yasumoto // J. Nurt. Sci.Vitaminol, - 1975 – Vol. 21, N3. – P.189-198.
Peterson, J.W. Partial purifiation and properties of thiamine pyrophosphokinase from pig brain / J.W. Peterson, C.J. Gubler, S.A. Kuby // Biochim. biophys. acta. – 1975. – Vol. 397, N 2. – P. 377-394.
Sluyterman, L. A. Photooxidation, sensitized by proflvine of furfuryl alcohol, I T – allyl thiourea and histidine / L.A. Sluyterman // Recueil. trav. chim. – 1961. – Vol. 80, IT 10. – P.989 -998.
Thame-Beau, F. ATP : Thiamine pyrophosphotransferase. Purifiation et etude du mechanisme du reaction / F. ThomeBeau, T. Lan, A. Olomuski // Biochim. Biophys. Acta. – 1989. – Vol.182, N 1. – P. 111-121.
Westhead, E. W. Photoinactivation and Carbethoxylation of Leucine Aminopeptidase / E.W. Westhead // Biochemistry. – 1965. – Vol. 4. – P. 2139 2144.
