ОКИСЛИТЕЛЬНАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ ТИАМИНА И ЕГО МЕТАБОЛИТОВ ПОД ДЕЙСТВИЕМ НИТРИТА И ОКСОФЕРРИЛЬНЫХ ФОРМ МИОГЛОБИНА

  • А. Ю. Опарин Институт фармакологии и биохимии НАН Беларуси
  • Т. П. Пилецкая Институт фармакологии и биохимии НАН Беларуси
  • И. И. Степуро Институт фармакологии и биохимии НАН Беларуси
  • В. И. Степуро Гродненский госуниверситет имени Янки Купалы
  • Н. Н. Бубешко Гродненский госуниверситет имени Янки Купалы
Ключевые слова: тиамин, диоксид азота, миоглобин, нитрит, перекись, тиохром, оксодигидротиохром

Аннотация

При взаимодействии пероксида водорода с ферри-формами миоглобина из сердца лошади формируются высокореакционные оксоферрильные формы гемопротеина, которые окисляют тиамин и его фосфорные эфиры до тиохрома, тиаминдисульфида и их фосфатов, соответственно. Фенольные соединения, нитрит на 1-2 порядка увеличивают выход продуктов окисления тиамина и его фосфорных эфиров под действием оксоферрильных форм миоглобина или оксоферрильных форм гемоглобина. Тирозин, фенольные соединения и нитрит проникают в гемовый карман и восстанавливают оксоферрильный катион в ферри-катион. Образовавшиеся тирозильные и феноксильные радикалы окисляют тиамин до тиохрома и тиаминдисульфида. Диоксид азота окисляет тиамин и тиохром с образованием оксодигидротиохрома. Обсуждается роль оксоферрильных форм гемопротеинов, нитрита и фенольных соединений в окислительной трансформации тиамина и его производных.

Литература

Шумаев К.Б., Петрова Н.Э., Заббарова И.В., Ванин А.Ф., Топунов А.Ф., Ланкин В.З., Рууге Э.К. Взаимодействие оксоферрилмиоглобина и динитрозильных комплексов железа // Биохимия.- 2004.- T.69, № 5.- C.699-705.

Степуро А.И., Адамчук Р.И., Опарин А.Ю., Степуро И.И. Тиамин ингибирует образование дитирозина, специфического маркера окислительного стресса, в реакциях, катализируемых оксоферрильными формами гемоглобина // Биохимия.- 2008. - Т. 73, №9. - С. 1281-1293.

Giulivi C., Davies J.A. Hydrogen peroxide –mediated ferrilhemoglobin generation in vitro and in red blood cells // Methods Enzymol.- 1994.- V. 231.- P. 490-496.

Cooper C.E. Nitric oxide and iron proteins // Biochim. Biophys. Acta.- 1999.- V. 1411.- P. 290-309.

R. Floris, S.R. Piersma, G. Yang, P. Jones, R. Wever, Interaction of myeloperoxidase with peroxynitrite. A. comparison with lactoperoxidase, horseradish peroxidase and catalase // Eur. J. Biochem.- 1993.- V. 215.- P. 767-775.

Witting P.K., Liao W.-Q., Harris M.J., Neuzil J. Expression of human myoglobin in H9c2 cells enhances toxicity to added hydrogen peroxide // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 2006.- V. 348.- P. 485-493.

Chance B, Sies H, Boveris A. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs // Physiol. Rev.- 1979.- V. 59.- P. 527-605.

van der Vliet A., Eiserich J.P., Halliwell B., Cross C.E. Formation of reactive nitrogen species during peroxidase-catalyzed oxidation of nitrite. A potential additional mechanism of nitric oxide-dependent toxicity // J. Biol. Chem.- 1997.- V. 272.- P. 7617-7625.

Нerold S., Rehman F.J.K. Kinetic and mechanistic studies of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl myolobin // J.Biol.Inorg.Chem.- 2001.- V. 6.- P. 543-555.

Witting P.K., Mauk A.G. Reaction of human myoglobin and H2O2. Electron transfer between tyrosine 103 phenoxyl radical and cesteine 110 yields a protein-thiyl radical // J. Biol. Chem.- 2001.- V. 276.- P. 1654-1657.

Witting P.K., Mauk A.G., Lay P.A. Role of tyrosine-103 in myoglobin peroxidase activity: kinetic and steady-state on the reaction of wild-type and variant recombinant human myoglobins with H2O2 // Biochemistry.- 2004.- V. 41.- P. 11495-11503.

Tanphaichitr V. in Handbook of vitamins (Rucker, R., Suttie, J. ed.), Marcell Dekker, N.Y., 2001, pp. 275-316.

Lonsdale D. A review of the biochemistry, metabolism and clinical benefits of thiamin(e) and its derivatives. // Evid. Based Complement. Alternat. Med.- 2006.- V. 3(1).- P. 49-59.

Cтепуро, А.И., Пилецкая, Т.П., Степуро, И.И. Роль тиольной формы тиамина в обмене оксида азота // Биохимия.- 2005.- T. 70.- C. 416-429.

Kruse M., Navarro D., Desjardins P., Butterworth R.F. Increased brain endothelial nitric oxide synthase expression in thiamine deficiency: relationship to selective vulnerability // Neurochem. Int.- 2004.- V. 45(1).- P. 49-56.

Booth A.A., Khalifah R.G., Hudson B.G. Thiamine pyrophosphate and pyridoxamine inhibit the formation of antigenic advanced glycation end-products: comparison with aminoguanidine // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1996.- V.220.- P. 113-119.

Hammes H.P., et.al. Benfotiamine blocks three major pathways of hyperglycemic damage and prevents experimental diabetic retinopathy // Nat. Med.- 2003.- V. 9(3).-P. 294-299.




Загрузок PDF: 119
Опубликован
2015-10-12
Как цитировать
1.
Опарин АЮ, Пилецкая ТП, Степуро ИИ, Степуро ВИ, Бубешко НН. ОКИСЛИТЕЛЬНАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ ТИАМИНА И ЕГО МЕТАБОЛИТОВ ПОД ДЕЙСТВИЕМ НИТРИТА И ОКСОФЕРРИЛЬНЫХ ФОРМ МИОГЛОБИНА. Журнал ГрГМУ (Journal GrSMU) [Интернет]. 12 октябрь 2015 г. [цитируется по 27 май 2024 г.];(2(26):138-41. доступно на: http://journal-grsmu.by/index.php/ojs/article/view/815