ВЛИЯНИЕ ГЛИЦИНА НА УРОВЕНЬ АТФ- И СА2+-АКТИВИРУЕМОГО ПРОТЕОЛИЗА КЛЕТОК ГЛИОМЫ С6

  • Т. В. Балашевич Институт физиологии НАН Беларуси
  • В. Н. Никандров Институт физиологии НАН Беларуси
  • Р. И. Гронская Институт физиологии НАН Беларуси
  • М. К. Тумилович Институт физиологии НАН Беларуси
Ключевые слова: кальпаин, протеолитическая активность, Ca2 -зависимая протеиназа, глиома, глицин

Аннотация

Анализ изменения активности АТФ- и Са2+-зависимых протеиназ культуры С6 под влиянием глицина показал, что добавление глицина в питательную среду оказывает разноплановое действие на уровень АТФ- и Са2+-активируемого протеолиза в зависимости от периода экспозиции культуры. Активность кальпаина-2 снижается при 20-минутном, 1- и 3-суточном влиянии глицина на культуру С6, активность АТФ-зависимой протеиназы – при 1-суточном. Результаты исследования могут быть использованы в современной нейроонкологии, нейрофармакологии и биологии клетки.

Литература

Бондарева Л.А., Немова Н.Н., Кяйвяряйнен Е.И., Токарева Н.П. Внутриклеточные Са2+-зависимые протеиназы млекопитающих // Весцi НАНБ, серыя мед. навук. - 2008.- № 1. - С. 64-84.

Гусев Е.И., Скворцова В.И. Ишемия головного мозга. – М.: Медицина, 2001. – 328 с.

Никандров В.Н., Петрусенко Г.П., Гронская Р.И., Тумилович М.К. Изменение активности АТP- и Са2+-зависимого протеолиза в клетках феохромоцитомы PC12, вызванные воздействием плазминогена и фактора роста нервов // News of biomedical sciences. - 2003. - № 2. - C.54-58.

Никандров В.Н., Пыжова Н.С. Протеолиз как универсальный механизм регуляции биохимических и биологических процессов // Весцi НАНБ, серыя мед. навук. - 2008.- № 1. - С. 4-22.

Никандров В.Н., Пыжова Н.С. Реализация и регуляция протеолитических процессов на молекулярном и клеточном уровне // Здравоохранение. - 2006. – № 11. - С. 4-9.

Ротанова Т.В. Энергозависимый селективный внутриклеточный протеолиз. Строение, активные центры и специфичность АТФ-зависимых протеиназ // Вопросы медицинской химии. – 2001. - Т. 47, № 1. - С. 3-19.

Царев В.П. Феномен апоптоза и его значение в патологии // Новости биомедицинских наук. – 2002. - № 2. - C. 122-126.

Шилов Г.Н., Балаклеевский А.И., Бубель О.Н., Гоголинский В.И. Классификация ГAМК-бензодиазепиновых рецепторов на основе анализа молекулярной геометрии и квантово-химических характеристик основных групп антиконвульсантов // Здравоохранение. – 1997. - № 8. - С.24-29.

Arthur J.S.C., Elce J.S., Hegadorn C. et al. Disruption of the Murine Calpain Small Subunit Gene, Capn4: Calpain Is Essential for Embryonic Development but Not for Cell Growth and Division // Molecular and Cellular Biology. - 2000. - Vol. 20. - P. 4474-4481.

Banik N.L., McAlhaney W.W., Hogan E.L. Calcium-stimulated proteolysis in myelin: Evidence for a Ca2+-activated neutral proteinase associated with purified myelin of rat CNS // J. of Neurochemistry. - 1985. - Vol. 45. - P. 581-588.

Brismar T. Physiology of transformed glial cells // Glia. - 1995. – Vol. 15. - P. 231-243.

Carragher N.O., Frame M.C. Calpain: a role in cell transformation and migration // Int. J. Biochem. Cell. Biol. - 2002. - Vol. 34, № 12. - P. 1539–1543.

Cong J., Goll D.E., Peterson A.M., Kapprell H.-P. The role of autolysis in activity of the Ca2+-dependent proteinases // The J. of Biological Chemistry. - 1989. - Vol. 264, № 17. - P. 10096-10103.

Edmunds T., Nagainis P.A., Sathe S.K. et al. Comparison of the autolyzed and unautolyzed forms of µ- and m-calpain from bovine skeletal muscle // Biochimica et Biophysica Acta. – 1991. - Vol. 1077, № 1. - P.197-208.

Gallant P.E., Pant A.C., Pruss R.M., Gainer H. Сalcium-activated proteolysis of neurofilament proteins in the squid giant neuron // J. of Neurochemistry. - 1986. - Vol. 46. - P. 1573-1581.

Hiwasa T., Nakata M. et al. Regulation of transformed state by calpastatin via PKCepsilon in NIH3T3 mouse fibroblasts // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2002. - Vol. 290, № 1. - P. 510–517.

Lynch G. Memory and the brain: unexpected chemistries and a new pharmacology // Neurobiol. Learning Memory. - 1998. - Vol. 70. - P. 82–100.

Mamoune A., Luo J.H., Lauffenburger D.A., Wells A. Calpain-2 as a target for limiting prostate cancer invasion // Cancer Res. - 2003. - Vol. 63, № 15. - P. 4632–4640.

Poussard S., Cottin P., Brustis J. J. et al. Quantitative measurement of calpain I and II mRNAs in differentiating rat muscle cells using a competitive polymerase chain reaction method // Biochimie. - 1993. - Vol. 75, № 10. - P. 885–890.

Saatman K., Murai H., Bartus R. et al. Calpain inhibitor AK295 attenuates motor and cognitive deficits following experimental brain injury in the rat // Proc. Natl. Acad. Sci. - 1996. - Vol. 93. - P. 3428–3433.

Sadoul R., Fernandez P.A., Quiquerez A.L. et al. Involvement of the proteasome in the programmed cell death of NGF-deprived sympathetic neurons // EMBO J. - 1996. - Vol. 15. - P. 3845-3852.

Saido T.C., Shibata M., Takenawa T. et al. Positive regulation of µ-calpain action by polyphosphoinositides // The J. of Biological Chemistry. - 1992. - Vol. 267, № 34. - P. 24585-24590.

Samantaray S., Knaryan V.H., Guyton M.K. et al. The Parkinsonian neurotoxin rotenone activates calpain and caspase-3 leading to motoneuron degeneration in spinal cord of lewis rats // Neuroscience. - 2007. - Vol.146, № 2. - P. 741–755.

Sato K, Yoshida S, Fujiwara K. et al. Glycine cleavage system in astrocytes // Brain Res. – 1991. - Vol. 567. - P. 64-70.

Shields D., Schaecher K., Saido T. A putative mechanism of demyelination in multiple sclerosis by a proteolitic enzyme, calpain // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1999. - Vol. 96. - P. 11486–11491.

Sorimachi H., Ishiura S., Suzuki K. Structure and physiological function of calpains // Biochem. J. – 1997. - Vol. 328. - P. 721-732.

Tsuji T., Shimohama S., Kimura J., Shimizu K. m-Calpain (calcium-activated neutral proteinase) in Alzheimer’s disease brains // Neurosci. Lett. - 1998. - Vol. 248. - P. 109–112.

Verleysdonk S., Martin H., Willker W. et al. Rapid uptake and degradation of glycine by astroglial cells in culture: Synthesis and release of serine and lactate // Glia. - 1999. - Vol. 27. - P. 239-248.

Yamashima T. Implication of cysteine proteases calpain, cathepsin and caspase in ischemic neuronal death of primates // Prog. Neurobiol. - 2000. - Vol. 62. - P. 273–295.

Yoshikawa Y., Mukai H., Hino F. et al. Isolation of two novel genes, down-regulated in gastric cancer // Jpn. J. Cancer Res. - 2000. - Vol. 91. - P. 459–463.




Загрузок PDF: 377
Опубликован
2015-09-24
Как цитировать
1.
Балашевич ТВ, Никандров ВН, Гронская РИ, Тумилович МК. ВЛИЯНИЕ ГЛИЦИНА НА УРОВЕНЬ АТФ- И СА2+-АКТИВИРУЕМОГО ПРОТЕОЛИЗА КЛЕТОК ГЛИОМЫ С6. Журнал ГрГМУ (Journal GrSMU) [Интернет]. 24 сентябрь 2015 г. [цитируется по 22 июнь 2024 г.];(2(26):61-3. доступно на: http://journal-grsmu.by/index.php/ojs/article/view/731