ВЛИЯНИЕ РАЗНЫХ ДОЗ КАДМИЯ НА АКТИВНОСТЬ МАТРИКСНЫХ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ В СЕРДЦЕ, МОЗГЕ И СЫВОРОТКЕ КРОВИ КРЫС

  • О. З. Фоменко ГУ «Днепропетровская медицинская академия МОЗ Украины»
  • О. Э. Шаульская ГУ «Днепропетровская медицинская академия МОЗ Украины»
  • Ю. Г. Кот Харьковский национальный университет имени В. Н. Каразина
  • Г. А. Ушакова Днепропетровский национальный университет имени Олеся Гончара
  • А. И. Шевцова ГУ «Днепропетровская медицинская академия МОЗ Украины»
Ключевые слова: кадмий, ММП2, ММП9, мозг, сердце, сыворотка крови

Аннотация

 Кадмий (Cd) не является элементом, необходимым для обеспечения метаболических процессов в клетке, его на­копление в организме может привести к нарушению жизнедеятельности органов и систем, поэтому молекулярные механизмы его действия активно исследуются в последнее время. Целью работы было изучение влияния разных доз кадмия (0,1 мкг/кг и 1 мкг/кг) на активность двух ферментов из семейства матриксных металлопротеиназ – жела­тиназы А (ММП2) и желатиназы В (ММП9) – в мозге, сердце и сыворотке крови крыс. Для оценки активности этих ферментов использовался метод желатин-зимографии. Показано, что низкие дозы экзогенного кадмия (0,1 мкг/кг) приводят к снижению активности латентной и зрелой форм ММП9 в сыворотке крови и миокарде при практически неизменной активности данных ферментов в мозге. Высокие дозы кадмия (1 мкг/кг) вызывают достоверное уве­личение активности обеих желатиназ в миокарде и снижение ММП2 в мозге. Полученные результаты свидетель­ствуют о дозозависимом и тканеспецифическом влиянии кадмия на процессы ММП-зависимой деградации белков.

Литература

Achanzar, W. E. Cadmium-induced malignant transformation of human prostate epithelial cells / W. E. Achanzar, B. A. Diwan, J. Liu [et al.] // Cancer Res. – 2001. – Vol. 61, № 2. – P. 455–458.

Auld, D. S. Removal and replacement of metal ions in metallopeptidases / D. S. Auld // Meth. Enzymol. – 1995. – Vol. 248. – P. 228–242.

Baroni, T. In vitro cadmium effects on ECM gene expression in human bronchial epithelial cells / T. Baroni, C. Lilli, C. Bellucci [et al.] // Cytokine. – 2015. – Vol. 72, № 1. – P. 9–16.

Bradford M. Rapid and sensitive methods for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. Bradford // Anal. Biochem. – 1985. – Vol. 72. – P. 248–254.

European Convention for the Protection of Vertebrate Animals used for Experimental and other Scientific Purposes. − CETS No.123. − Strasbourg, 1986.

Himeno, S. The role of zinc transporters in cadmium and manganese transport in mammalian cells / S. Himeno, T. Yanagiya, H. Fujishiro // Biochimie. – 2009. – Vol. 91, № 10. – P. 1218–1222.

Jarup, L. Health effects of cadmium exposure--a review of the literature and a risk estimate / L. Jarup, M. Berglund, C. G. Elinder [et al.] // Scandinavian journal of work, environment & health. – 1998. – Vol. 24, Suppl. 1 – P. 1–51.

Jin, T. Toxicokinetics and biochemistry of cadmium with special emphasis on the role of metallothionein / T. Jin, J. Lu, M. Nordberg // Neurotoxicology. – 1998. – Vol. 19, № 4–5. – P. 529–535.

Kirschvink, N. Repeated cadmium nebulizations induce pulmonary MMP-2 and MMP-9 production and emphysema in rats / N. Kirschvink, G. Vincke, L. Fiévez [et al.] // Toxicology. – 2005. – Vol. 211, № 1–2. – P. 36–48.

Kousios, A. Matrix Metalloproteinases and Subclinical Atherosclerosis in Chronic Kidney Disease: A Systematic Review / A. Kousios, P. Kouis, A. G. Panayiotou // Int J Nephrol. – 2016. – Vol. 2016. – ID: 9498013.

Lacorte, L. M. Cadmium exposure inhibits MMP2 and MMP9 activities in the prostate and testis / L. M. Lacorte, J. C. Rinaldi, L. A. Justulin Jr [et al.] // Biochem Biophys Res Commun. – 2015. – Vol. 20, № 457(4). – P. 538‒541.

Lian, S. Cadmium induces matrix metalloproteinase-9 expression via ROS-dependent EGFR, NF-кB, and AP-1 pathways in human endothelial cells/ S. Lian, Y. Xia, P. N. Khoi [et al.] // Toxicology. – 2015. – Vol. 338. –P. 104-116.

Martelli, A. Cadmium toxicity in animal cells by interference with essential metals / A. Martelli, E. Rousselet, C. Dycke [et al.] // Biochimie. – 2006. – Vol. 88. – P. 1807-1814.

Meplan, C. Cadmium induces conformational modifications of wild-type p53 and suppresses p53 response to DNA damage in cultured cells / C. Meplan, K. Mann, P. J. Hainaut // Biol. Chem. – 1999. – Vol. 274 – P. 31663-31670.

Nordberg, G. F. Cadmium. Third Edition / G. F. Nordberg, B.A. Fowler, M. Nordberg; Friberg, LT., editors // Elsevier: Handbook on the Toxicology of Metals. – 2007. – P. 445-486.

Olszowski, T. Cadmium Concentration in Mother's Blood, Milk, and Newborn's Blood and Its Correlation with Fatty Acids, Anthropometric Characteristics, and Mother's Smoking Status / T. Olszowski, I. Baranowska-Bosiacka, E. Rębacz-Maron [et al.] // Biol Trace Elem Res. – 2016 Apr 4. [Epub ahead of print]

Pardo, A. Role of matrix metalloproteinases in the pathogenesis of idiopathic pulmonary fibrosis / A. Pardo, S. Cabrera, M. Maldonado, M. Selman // Respir Res. – 2016. – Vol. 4. – P. 17-23.

Rizwan, M. Cadmium minimization in wheat: A critical review / Rizwan M., Ali S., Abbas T. [et al.] // Ecotoxicol Environ Saf. – 2016. – Vol. 130. – P. 43-53.

Rizwan, M. Cadmium stress in rice: toxic effects, tolerance mechanisms, and management: a critical review / Rizwan M., Ali S., Adrees M., [et al.] // Environ Sci Pollut Res Int. − 2016 Mar 21. [Epub ahead of print]

Shiyntum, H. N. Protective/detoxicative function of metallothionein in the rat brain and blood induced by controlled cadmium doses / H. N. Shiyntum, G. A. Ushakovа // Visnyk of Dnipropetrovsk University. Biology, medicine. – 2015. –.Vol. 6, № 2. – P. 103-107.

Shimada, H. Acute, nontoxic cadmium exposure inhibits pancreatic protease activities in the mouse / H. Shimada, T. Funakoshi, M. P. Waalkes // Toxicol Sci. – 2000. – Vol. 53, № 2. – P. 474-480.

Small, C. D. Matrix metalloproteinases in neural development: a phylogenetically diverse perspective / C. D. Small, B. D. Crawford // Neural Regen Res. – 2016. – Vol. 11, № 3. – P. 357-362.

Snoek-van Beurden, P. A. Zymographic techniques for the analysis of matrix metalloproteinases and their inhibitors / P. A. Snoek-van Beurden, J. W. Von den Hoff // Biotechniques. – 2005. – Vol. 38, № 1. – P. 73–83.

Solenkova, N. V. Metal Pollutants and Cardiovascular Disease: Mechanisms and Consequences of Exposure / N. V. Solenkova, J. D. Newman, J. S. Berger [et al.] // Am Heart J. – 2014. – Vol. 168, № 6. – P. 812-822.

Souza, A. P. Inhibition of human gingival gelatinases (MMP-2 and 9) by metal salts / A.P. Souza, R.F. Gerlach, S. R. P. Line // Dent. Mater. -2000. – Vol. 16, № 2. – P. 103-108.

Valko, M. Metals, toxicity and oxidative stress / M. Valko, H. Morris, M. T. Cronin // Current medicinal chemistry. – 2005. – Vol. 12, № 10. – P. 1161–1208.

Van Wart, H. E. The cysteine switch: a principle of regulation of metalloproteinase activity with potential applicability to the entire matrix metalloproteinase gene family / H. E. Van Wart, H. Birkedal-Hansen // Proc Natl Acad Sci USA. – 1990. – Vol. 87. – P. 5578–5582.

Yiin, S. J. Lead-catalyzed peroxidation of essential unsaturated fatty acid / S. J. Yiin, T. H. Lin // Biological trace element research. – 1995. – Vol. 50, № 2. – P. 167–172.

Yucebilgic, G. Effects of lead on Na(+)-K(+) ATPase and Ca(+2) ATPase activities and lipid peroxidation in blood of workers / G. Yucebilgic, R. Bilgin, L. Tamer, S. Tukel // International journal of toxicology. - 2003. – Vol. 22, № 2. – P. 95–97.




Загрузок PDF: 155
Опубликован
2016-10-14
Как цитировать
1.
Фоменко ОЗ, Шаульская ОЭ, Кот ЮГ, Ушакова ГА, Шевцова АИ. ВЛИЯНИЕ РАЗНЫХ ДОЗ КАДМИЯ НА АКТИВНОСТЬ МАТРИКСНЫХ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ В СЕРДЦЕ, МОЗГЕ И СЫВОРОТКЕ КРОВИ КРЫС. Журнал ГрГМУ (Journal GrSMU) [Интернет]. 14 октябрь 2016 г. [цитируется по 20 апрель 2024 г.];(3(55):103-7. доступно на: http://journal-grsmu.by/index.php/ojs/article/view/1986